Transgénicos en Enfermedad Cerebrovascular

Mediante un sistema de expresión de Escherichia coli altamente eficiente se obtuvo una cantidad apreciable de péptido antihipertensivo. La secuencia de ADN codificante para el péptido Gly-Val-Tyr-Pro-His-Lys se sintetizó y fue ligado para formar una copia diez en tándem químicamente. Se clonó en el vector pET-15b y se expresó en E. coli BL21 (DE3). La proteína recombinante se purificó mediante cromatografía de afinidad a más de 95% de pureza, y una mayor purificación se logró por cromatografía líquida después de la escisión con tripsina. El producto se identificó mediante ionización por electrospray-espectrometría de masas. Los efectos antihipertensivos del AHP recombinante fueron investigados en ratas espontáneamente hipertensas. Los resultados in vivo han demostrado que una sola administración oral de este péptido en ratas espontáneamente hipertensas resultó en una reducción significativa de la presión arterial sistólica en 2 horas. La presión arterial sistólica se estabilizó 4 horas después y se mantuvo en un nivel bajo durante 24 horas. Lo cual proporciona un método práctico para desarrollar el péptido en alimentos funcionales o medicamentos para la prevención y tratamiento de la hipertensión.

AHP es un buen candidato para preparaciones farmacéuticas debido a un buen efecto antihipertensivo y la falta de efectos secundarios. Sin embargo, AHP que tienen mayor actividad suelen ser pequeños péptidos, por lo general unos pocos o una docena de aminoácidos, y no todos los AHP son adecuados para la expresión por este método. Se eligió el péptido GVYPHK para la expresión recombinante, ya que se obtuvo del autolisado parcialmente purificada de intestino de bonito y tenía efectos antihipertensivos. Muchas publicaciones han reportado el uso de una técnica de expresión de múltiples copias de expresar el pequeño péptido fusionado con diferentes etiquetas.

Wang XL, Ma SN, Yuan YH, Ding Y, Li DS. Expression and purification recombinant antihypertensive peptide ameliorates hypertension in rats with spontaneous hypertension. Protein Expr Purif. 2015 Sep;113:30-4.